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組蛋白（histone）是真核生物體細(xì)胞染色質(zhì)與原核細(xì)胞中的堿性蛋白質(zhì)，和DNA共同組成核小體結(jié)構(gòu)。它們是染色質(zhì)的主要蛋白質(zhì)組分，作為DNA纏繞的線軸，并在基因調(diào)控中發(fā)揮作用，但是原核細(xì)胞組蛋白對基因調(diào)控的作用非常微弱。沒有組蛋白，染色體中未纏繞的DNA將非常長（人類DNA中的長寬比超過1000萬比1）。例如，每個人類二倍體細(xì)胞（含有23對染色體）具有約1.8米長的DNA，但是在組織蛋白上纏繞它具有約90微米（0.09毫米）的染色質(zhì)，當(dāng)在有絲分裂期間復(fù)制和濃縮時，其導(dǎo)致約120微米的染色體。

組蛋白（histone）是指所有真核生物的細(xì)胞核中，與DNA結(jié)合存在的堿性蛋白質(zhì)的總稱。其分子量約10000～20000Kda。
真核生物體細(xì)胞染色質(zhì)中的堿性蛋白質(zhì)，含精氨酸和賴氨酸等堿性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負(fù)電荷的雙螺旋DNA結(jié)合成DNA-組蛋白復(fù)合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5類。
組蛋白的甲基化修飾主要是由一類含有SET結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)來執(zhí)行的，組蛋白甲基化修飾參與異染色質(zhì)形成、基因印記、X染色體失活和轉(zhuǎn)錄調(diào)控等多種主要生理功能，組蛋白的修飾作用是表觀遺傳學(xué)研究的一個重要領(lǐng)域。組蛋白甲基化的異常與腫瘤發(fā)生等多種人類疾病相關(guān)，可以特異性地激活或者抑制基因的轉(zhuǎn)錄活性。研究發(fā)現(xiàn)，組蛋白甲基轉(zhuǎn)移酶的作用對象不僅僅限于組蛋白，某些非組蛋白也可以被組蛋白甲基轉(zhuǎn)移酶甲基化，這將為探明細(xì)胞內(nèi)部基因轉(zhuǎn)錄、信號轉(zhuǎn)導(dǎo)、甚至個體的發(fā)育和分化機(jī)制提供更廣闊的空間。

組蛋白的基因非常保守。親緣關(guān)系較遠(yuǎn)的種屬中，四種組蛋白（H2A、H2B、H3、H4）氨基酸序列都非常相似，如海膽組織H3的氨基酸序列與來自小牛胸腺的H3的氨基酸序列間只有一個氨基酸的差異，小牛胸腺的H3的氨基酸序列與豌豆的H3也只有4個氨基酸不同。不同生物的H1序列變化較大，在某些組織中，H1被特殊的組蛋白所取代。如成熟的魚類和鳥類的紅細(xì)胞中H1則被H5所取代，精細(xì)胞中則由精蛋白代替組蛋白。染色質(zhì)中的組蛋白與DNA的含量之比為1:1。
真核生物細(xì)胞核中組蛋白的含量約為每克DNA 1克，大部分真核生物中有5種組蛋白，兩棲類、魚類和鳥類還有H5以替代或補(bǔ)充H1。染色質(zhì)是由許多核小體組成的，H2A，H2B，H3和H4各2個分子構(gòu)成的8聚體是核小體的核心部分，H1的作用是與線性 DNA結(jié)合以幫助后者形成高級結(jié)構(gòu)。組蛋白是已知蛋白質(zhì)中最保守的，例如，人類和豌豆的H4氨基酸序列只有兩個不同，人類和酵母的H4氨基酸序列也只有8個不同，這說明H4的氨基酸序列在約10^9年間幾乎是恒定的。

功能：
填充蛋白質(zhì)
組蛋白作為DNA纏繞的線軸。 這使得能夠在細(xì)胞核內(nèi)將真核細(xì)胞的大型的基因組所必需的壓實物：壓實的分子比未壓實的分子短40,000倍。

染色質(zhì)調(diào)控
組織蛋白進(jìn)行翻譯后修飾，以更改它與DNA及其他核蛋白的相互作用。組織蛋白H3及H4有著核小體伸出的長尾巴，能夠在不同的地方進(jìn)行共價修飾。這種修飾包括有甲基化、瓜氨化、乙?；⒘姿峄?、小泛素相關(guān)修飾化、泛素化及二磷酸腺苷核糖基化。組織蛋白核心（即H2A及H3）亦可以作出修飾。修飾的組合可以組成編碼，成為組織蛋白編碼。組織蛋白修飾在不同的生物過程起著作用，包括基因表觀調(diào)控、DNA修復(fù)、有絲分裂及減數(shù)分裂。

組織蛋白修飾的命名是：
先以組蛋白名稱開始，如H3；單一字母的氨基酸簡稱，如K代表賴氨酸，及在蛋白質(zhì)的位置；及修飾的種類，Me即甲基化、P即磷酸化、Ac即乙酰化及Ub即泛素化。